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Staphylococcus aureus SdrE captures complement factor H\'s C-terminus via a novel \'close, dock, lock and latch\' mechanism for complement evasion
期刊论文
BIOCHEMICAL JOURNAL, 2017, 卷号: Vol.474 No.10, 页码: 1619-1631
作者:
Zhang,Min
;
Wang,Chengliang
;
Hang,Tianrong
;
Pan,Weimin
;
Yang,Ye
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浏览/下载:17/0
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提交时间:2019/04/22
STRUCTURAL BASIS
BINDING-SITES
FACTOR-I
C3B
PROTEIN
GLYCOSAMINOGLYCAN
PROTECTION
FIBRINOGEN
INTERACTS
FRAGMENT
Staphylococcus aureusSdrE captures the factor H C-terminus via a novel "Close, Dock, Lock, and Latch" mechanism for complement evasion.
期刊论文
Biochem J, 2017, 卷号: Vol.474 No.10, 页码: 1619-1631
作者:
Hang T
;
Wu M
;
Zhang X.
;
Pan W
;
Zang J
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浏览/下载:3/0
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提交时间:2019/04/22
Complement
factor
H
Staphylococcus
aureus
SdrE
crystal
structure
immune
evasion
mechanism
ligand
recognition
The binding of thioflavin t and its neutral analog bta-1 to protofibrils of the alzheimer's disease a beta(16-22) peptide probed by molecular dynamics simulations
期刊论文
Journal of molecular biology, 2008, 卷号: 384, 期号: 3, 页码: 718-729
作者:
Wu, Chun
;
Wang, Zhixiang
;
Lei, Hongxing
;
Duan, Yong
;
Bowers, Michael T.
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浏览/下载:15/0
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提交时间:2019/05/10
Amyloid fibrils
Alzheimer's disease a beta(16-22) peptide
Aggregation
Thioflavin t
Molecular dynamics simulations
In silico study on the effect of F19T mutation on amyloid-beta peptide (10-35)
期刊论文
frontiers in bioscience, 2008
Han, Wei
;
Xiong, Hao
;
Wu, Yun-Dong
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提交时间:2015/11/16
amyloid beta peptide
Alzheimer&apos
molecular dynamics
mutation
F19T
aggregation
MOLECULAR-DYNAMICS SIMULATIONS
CENTRAL HYDROPHOBIC CLUSTER
DOCK-LOCK MECHANISM
ALZHEIMERS-DISEASE
NEURODEGENERATIVE DISEASES
PROTEIN AGGREGATION
PLAQUE COMPETENCE
FIBRIL ELONGATION
WATER MODELS
OLIGOMERS
s disease
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