用NMR等技术研究Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程

	用NMR等技术研究Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程
	施燕红; 黄剑英; 林东海
	2004-05-01
关键词	结构稳定性去折叠 CyPA Cyclophilin A NMR
页码	1
英文摘要	亲环素A(CyPA,分子量为18 kD)是一种重要的药物靶蛋白,可以结合多种具有不同药效的化合物配体。CyPA的结构稳定性与其生物功能及与配体的相互作用密切相关。我们结合多种谱学技术(NMR,CD,荧光等),对CyPA的结构稳定性以及肽链的去折叠和重折叠过程进行了研究。图1为应用CD研究尿素诱导CyPA的去折叠曲线,图2为酰胺质子化学位移的温度梯度曲线。我们还测量了CyPA的酰胺质子交换速率,计算酰胺质子的保护因子。综合这些实验结果,我们得到了一些关于CyPA结构稳定性的有用信息。
会议录	第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集
文献子类	Article
语种	中文
内容类型	会议论文
源URL	[http://119.78.100.183/handle/2S10ELR8/267638]
专题	分析化学研究室
作者单位	中国科学院上海药物研究所,分析化学研究室,上海 201203, 中国.
推荐引用方式 GB/T 7714	施燕红,黄剑英,林东海. 用NMR等技术研究Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程[C]. 见:.