肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性 | |
杨琨 ; 姜勇 ; 韩家淮 ; 顾军 | |
刊名 | 中国科学 c辑 生命科学
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2002 | |
关键词 | 丝裂原活化蛋白激酶(MAPK) p38激酶 肌动蛋白 蛋白-蛋白相互作用 |
英文摘要 | p38激酶(简称p38)参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导.为了研究该信号通道的分子机理和调节作用,寻找p38的结合蛋白,并检测其相互作用对激酶活性的影响,采用体外蛋白结合试验,在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系(RAW264.7)中,发现有两种蛋白在体外与p38直接结合,其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为β-肌动蛋白(β-actin),激酶活性检测表明,actin在体外抑制p38的自磷酸化活性,并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用.提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用,调节p38通路的信号转导,从而调...; 0; 04; 347-354 |
语种 | 中文 |
内容类型 | 期刊论文 |
源URL | [http://ir.pku.edu.cn/handle/20.500.11897/228013] ![]() |
专题 | 生命科学学院 |
推荐引用方式 GB/T 7714 | 杨琨,姜勇,韩家淮,等. 肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性[J]. 中国科学 c辑 生命科学,2002. |
APA | 杨琨,姜勇,韩家淮,&顾军.(2002).肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性.中国科学 c辑 生命科学. |
MLA | 杨琨,et al."肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性".中国科学 c辑 生命科学 (2002). |
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