肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性

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	肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性
	杨琨 ; 姜勇 ; 韩家淮 ; 顾军
刊名	中国科学 c辑生命科学
	2002
关键词	丝裂原活化蛋白激酶（MAPK） p38激酶肌动蛋白蛋白-蛋白相互作用
英文摘要	p38激酶（简称p38）参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导.为了研究该信号通道的分子机理和调节作用,寻找p38的结合蛋白,并检测其相互作用对激酶活性的影响,采用体外蛋白结合试验,在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系（RAW264.7）中,发现有两种蛋白在体外与p38直接结合,其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为β-肌动蛋白（β-actin）,激酶活性检测表明,actin在体外抑制p38的自磷酸化活性,并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用.提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用,调节p38通路的信号转导,从而调...; 0; 04; 347-354
语种	中文
内容类型	期刊论文
源URL	[http://ir.pku.edu.cn/handle/20.500.11897/228013]
专题	生命科学学院
推荐引用方式 GB/T 7714	杨琨,姜勇,韩家淮,等. 肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性[J]. 中国科学 c辑生命科学,2002.
APA	杨琨,姜勇,韩家淮,&顾军.(2002).肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性.中国科学 c辑生命科学.
MLA	杨琨,et al."肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性".中国科学 c辑生命科学 (2002).