酶-配体复合物亲和性的计算

doi:10.3866/PKU.WHXB19980912

CORC > 北京大学 > 化学与分子工程学院

	酶-配体复合物亲和性的计算; Estimating binding affinities for enzyme-ligand complexes
	王任小 ; 李维忠 ; 来鲁华 ; 唐有祺
刊名	物理化学学报
	1998
关键词	药物设计酶－配体复合物亲和性基于结构的定量构效关系 drug design enzyme-ligand complex binding affinity structure-based quantitative structure-activity relationship
DOI	10.3866/PKU.WHXB19980912
英文摘要	描述了一种新的计算酶－配体复合物亲和性的方法．它考虑了酶－配体结合过程中自由能变化的各主要因素，并利用经验公式加以计算、从蛋白质结构数据库中选取了66个酶－配体复合物作为训练集，利用回归分析得出最后的模型．此模型通用于各种类型的酶－配体复合物，计算结果比技准确，预测算合物解离常数的平均偏差小于一个数量级．此方法还可以定量评价配体分子中每个部分对结合过程的贡献大小，可以为先导他合物的优化提供非常直接的信息; A new method is presented to estimate the binding affinity for a given enzyme-ligand complex of known three-dimensional structure. This method, SCORE, uses empirical scoring function to describe the free energy of the binding process, which mainly accounts for enzyme-ligand interaction, desolvation, and deformation effect. A diverse training set of 66 crystalline complexes was analyzed by regressional statistics to obtained the final model. The model satisfactorily reproduced the dissociation constants of the training set with a standard deviation of 0.86 log units. A major innovation of tills method is the introduction of atomic binding score. This makes it a valuable tool for structure-based quantitative structure-activity relationship studies.; http://gateway.webofknowledge.com/gateway/Gateway.cgi?GWVersion=2&SrcApp=PARTNER_APP&SrcAuth=LinksAMR&KeyUT=WOS:000076166300012&DestLinkType=FullRecord&DestApp=ALL_WOS&UsrCustomerID=8e1609b174ce4e31116a60747a720701 ; SCI(E); 中文核心期刊要目总览(PKU); 中国科学引文数据库(CSCD); 1; 09; 826-832; 14
语种	中文
内容类型	期刊论文
源URL	[http://ir.pku.edu.cn/handle/20.500.11897/84197]
专题	化学与分子工程学院
推荐引用方式 GB/T 7714	王任小,李维忠,来鲁华,等. 酶-配体复合物亲和性的计算, Estimating binding affinities for enzyme-ligand complexes[J]. 物理化学学报,1998.
APA	王任小,李维忠,来鲁华,&唐有祺.(1998).酶-配体复合物亲和性的计算.物理化学学报.
MLA	王任小,et al."酶-配体复合物亲和性的计算".物理化学学报 (1998).