| D-3-磷酸甘油酸脱氢酶的新型别构调控分子 | |
| 王倩 ; 戚逸飞 ; 尹宁 ; 来鲁华 | |
| 2014 | |
| 关键词 | D-3-磷酸甘油酸脱氢酶 大肠杆菌 别构分子 别构调控 |
| 英文摘要 | 大肠杆菌中的D-3-磷酸甘油酸脱氢酶(PGDH)催化丝氨酸合成第一步[1],并能被丝氨酸所别构调控[2]。在此前的研究工作中,我们发展了二态Gō模型结合微扰的方法从理论上预先对蛋白的别构位点进行预测[3]。对大肠杆菌中的PGDH,我们总共预测到了两个潜在的别构位点,一个位于活性位点附近(位点I),一个位于别构位点附近(位点II)。在本次研究工作中[4],通过虚拟筛选结合实验验证的方法,我们发现了结合在位点I的别构激活剂和抑制剂。化合物1和2呈现出低浓度激活高浓度抑制的现象,体外酶活测定化合物1和2的IC50值分别为34.8和58.0μM,化合物2的AC50值为34.7 nM。竞争实验表明化合物...; 0 |
| 语种 | 中文 |
| 出处 | 知网 |
| 内容类型 | 其他 |
| 源URL | [http://hdl.handle.net/20.500.11897/79175]  |
| 专题 | 化学与分子工程学院 生命科学学院 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 王倩,戚逸飞,尹宁,等. D-3-磷酸甘油酸脱氢酶的新型别构调控分子. 2014-01-01. |
| 个性服务 |
| 查看访问统计 |
| 相关权益政策 |
| 暂无数据 |
| 收藏/分享 |
除非特别说明，本系统中所有内容都受版权保护，并保留所有权利。
修改评论