QQ客服 官方微博 反馈留言

	环己烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构; Crystal Structure of β-Trypsin Complex with Amylamine in Cyclohexane
	巫广腾 ; 黄其辰 ; 朱广宇 ; 钱民协 ; 唐有祺
	2003
关键词	β-牛胰蛋白酶 正戊胺 X射线蛋白质晶体结构 有机溶剂 bovine pancreatic beta-trypsin amylamine X-ray protein structure organic medium
英文摘要	丝氨酸蛋白酶是有机溶媒中研究酶促反应的主要对象之一.其中的胰蛋白酶在生物体内有重要的作用,对其抑制剂如苯甲脒衍生物的研究可应用于治疗很多疾病.在水溶液中包括正戊胺在内的开链脂肪胺类小分子对胰蛋白酶的抑制能力有限,不能生成复合物.我们对浸泡在含有正戊胺的环己烷中的β-牛胰蛋白酶的晶体结构进行了测定,分辨率为0.2 nm,并与水相中同样处理的晶体作了比较.结果表明,正戊胺于环己烷中和β-牛胰蛋白酶有强结合作用,一个戊胺分子结合到酶活性中心;另一个结合在β-牛胰蛋白酶的表面,与也被结合的硫酸根形成氢键.此X射线蛋白质晶体结构分析提供了一个例子,在有机溶剂中可用弱抑制剂的探针小分子研究其和蛋白的结合情况,以及描绘蛋白质表面的结合位点.这些研究可以为搜索弱抑制剂提供有用的结构信息.; The X-ray structures of the crystals of bovine pancreatic P-trypsin soaked with amylamine as a probe were studied and compared in cyclohexane and aqueous solution, respectively. It was shown that amylamine was occupied in the enzyme active site in cyclohexane but not in aqueous solution. The crystal structure of the complex in cyclohexane was determined at 0.2 nm resolution to a R-factor of 16.9% and a R-free-factor of 21.0%. The model includes one beta-trypsin, two amylamine molecules, four sulfates, one calcium, and 135 water molecules. This X-ray structure analysis offers an approach to investigating an appropriate chemical compound to be an enzyme inhibitor or drug, and mapping the binding surface of crystalline protein with a probe which can bind to enzyme in organic medium but not in aqueous solution.; 国家高技术研究发展计划(863计划); http://gateway.webofknowledge.com/gateway/Gateway.cgi?GWVersion=2&SrcApp=PARTNER_APP&SrcAuth=LinksAMR&KeyUT=WOS:000188245700010&DestLinkType=FullRecord&DestApp=ALL_WOS&UsrCustomerID=8e1609b174ce4e31116a60747a720701 ; SCI(E); 中文核心期刊要目总览(PKU); 中国科技核心期刊(ISTIC); 中国科学引文数据库(CSCD); 0; 9; 1393-1398; 61
语种	中文
出处	SCI ; 万方 ; http://d.g.wanfangdata.com.cn/Periodical_hxxb200309010.aspx
出版者	化学学报
内容类型	其他
源URL	[http://hdl.handle.net/20.500.11897/46993]
专题	化学与分子工程学院
推荐引用方式 GB/T 7714	巫广腾,黄其辰,朱广宇,等. 环己烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构, Crystal Structure of β-Trypsin Complex with Amylamine in Cyclohexane. 2003-01-01.

个性服务

查看访问统计

相关权益政策

暂无数据

收藏/分享

除非特别说明，本系统中所有内容都受版权保护，并保留所有权利。