| 题名 | 鲍鱼碱性磷酸酶的酶学性质的研究; Studies on the enzymatic characterization of alkaline phosphatase from Haliotis diversicolor |
| 作者 | 廖金花 |
| 答辩日期 | 2005 ; 2005 |
| 导师 | 陈清西 |
| 关键词 | 鲍鱼 碱性磷酸酶 酶学性质 Haliotis diversicolor alkaline phosphatase enzymatic characterization |
| 英文摘要 | 中文摘要以鲍鱼（Haliotisdiversicolor）内脏为提酶原料，逐步分离纯化，得到比活力为1148U/mg的电泳单一纯的ALP酶制剂。测定该酶的分子量为184kD，由两个同型亚基组成。该酶的紫外吸收峰在278nm处，荧光发射峰在334nm处。该酶水解对-硝基苯磷酸二钠(pNPP)的活化能42.4kJ/mol，温度系数1.7。Mg2+对酶的激活常数Ka为0.76mmol/L。Cu2+、Hg2+对该酶为非竞争性可逆抑制作用，其抑制常数分别为316mol/L和44mol/L。研究结果表明：酶在醇、醛和丙酮溶液中，表现失活作用且为可逆的反应．分别检测它们对该酶的失活作用机理，得知伯醇对鲍鱼A...; Abstract Alkaline phosphatase (EC 3.1.3.1) is a metalloenzyme which catalyzes the nonspecific hydrolysis of phosphate monoesters. Haliotis diversicolor alkaline phosphatase has been prepared and purified and the special activity was 1148 U per mg protein. The molecular weight was determined to be 184,000 daltons. The enzyme is dimeric. The enzymes UV-absorption spectrum peak presents at 27...; 学位：理学硕士; 院系专业：生命科学学院生物学系_生物化学与分子生物学; 学号：200226070 |
| 语种 | zh_CN |
| 出处 | http://210.34.4.13:8080/lunwen/detail.asp?serial=10413 |
| 内容类型 | 学位论文 |
| 源URL | [http://dspace.xmu.edu.cn/handle/2288/46433]  |
| 专题 | 生命科学－学位论文 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 廖金花. 鲍鱼碱性磷酸酶的酶学性质的研究, Studies on the enzymatic characterization of alkaline phosphatase from Haliotis diversicolor[D]. 2005, 2005. |
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