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题名	MALDI-TOF质谱技术研究人血清转铁蛋白分子结构、稳定性及新功能; Molecular Structure, Stability, and Novel Function of Human Serum Transferrin Revealed by MALDI-TOF Mass Spectrometry
作者	金宏伟
答辩日期	2007 ; 2007
导师	黄河清
关键词	转铁蛋白 结构 功能 Transferrin Structure Function
英文摘要	转铁蛋白（transferrin,TF）是一类含有铁组分和糖链的金属蛋白质(80kDa)。TF的主要生理功能是输送铁给细胞，或作为生物体液的抗菌因子。TF有两个同源末端（C-和N-端），每个末端又分为两个结构域，结构域之间形成深裂（单一、高亲和力的铁结合位点）。本论文选用梯度、不连续天然凝胶电泳制备人血清转铁蛋白（HTF），并结合电转移和超滤技术进一步分离与浓缩HTF。运用SDS-PAGE、胶内与胶外酶解、MALDI-TOF质谱、数据库检索和比对法等分析技术鉴定HTF。HTF（77.1kDa）由单类型单亚基组成，但经天然和变性等电聚焦分离后，却呈现出两条蛋白带，即HTF-2Fe3+和apoHT...; Transferrins are metal-binding glycoproteins (80 kDa) that transport iron from plasma to cells and act as bacteriostatic agents in a variety of biological fluids, containing two homologous lobes (N- and C-), with each lobe further divided into two domains, and there is a single, high-affinity iron-binding site located deeply in the interdomain cleft. In this article, human serotransferrin (HTF) wa...; 学位：理学硕士; 院系专业：生命科学学院生物化学与生物技术系_生物化学与分子生物学; 学号：K200326018
语种	zh_CN
出处	http://210.34.4.13:8080/lunwen/detail.asp?serial=16994
内容类型	学位论文
源URL	[http://dspace.xmu.edu.cn/handle/2288/45931]
专题	生命科学－学位论文
推荐引用方式 GB/T 7714	金宏伟. MALDI-TOF质谱技术研究人血清转铁蛋白分子结构、稳定性及新功能, Molecular Structure, Stability, and Novel Function of Human Serum Transferrin Revealed by MALDI-TOF Mass Spectrometry[D]. 2007, 2007.

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