| 题名 | 基于ESI-MS及NMR技术的蛋白质一级结构及其与小分子相互作用机理研究; Studies on Protein Primary Structure and the Interaction Mechanism between Protein and Organic Small Molecule by ESI-MS and NMR |
| 作者 | 刘艳 |
| 答辩日期 | 2005 ; 2005 |
| 导师 | 赵玉芬 |
| 关键词 | 蛋白质化学修饰 N-磷酰化 ESI-MS/MS测序 Ser-His 弱相互作用 切割机理 chemical modification of proteins N-phosphorylation ESI-MS/MS Seryl-Histidine weak non-covalent interaction cleavage mechanism |
| 英文摘要 | 在生物体中，磷参与的绝大部分生命过程，其化学本质就是磷酰基转移反应，对于这样一类生物体普遍存在的磷酰基转移反应，可应用到医药和农药上，对一些有潜在生物活性的化合物进行磷酰化结构改造，以改变其活性及仿生作用。基于此，本论文将Todd反应应用到水醇体系蛋白、多肽的磷酰化修饰中，研究长度不同的多肽、蛋白——胸腺素b4肌动蛋白结合域（七肽）、生长激素释放因子（29肽）及牛胰岛素（51肽）的N-磷酰化修饰，考察了该方法的普适性，并将这种磷酰化衍生法结合ESI-MS/MS技术进行肽序测定方法学研究。论文中发现了二烷基亚磷酸酯能成功地对胸腺素b4肌动蛋白结合域、生长激素释放因子（GRF1-29）及牛胰岛素进...; It is well known that chemical modification of proteins or polypeptides to produce prodrugs and analogues is a useful approach to improve the bioavailability of proteins or polypeptides oral dosage. Further more, through chemical modification of polypeptides, it could assist for sequencing the peptides. In this thesis, the reactions of bovine insulin and small peptides, such as actin binding d...; 学位：理学博士; 院系专业：化学化工学院化学系_有机化学; 学号：B200225014 |
| 语种 | zh_CN |
| 出处 | http://210.34.4.13:8080/lunwen/detail.asp?serial=10786 |
| 内容类型 | 学位论文 |
| 源URL | [http://dspace.xmu.edu.cn/handle/2288/34253]  |
| 专题 | 化学化工－学位论文 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 刘艳. 基于ESI-MS及NMR技术的蛋白质一级结构及其与小分子相互作用机理研究, Studies on Protein Primary Structure and the Interaction Mechanism between Protein and Organic Small Molecule by ESI-MS and NMR[D]. 2005, 2005. |
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