题名 | 眼镜王蛇毒第X因子激活剂结构和功能研究 |
作者 | 李文辉 |
学位类别 | 硕士 |
答辩日期 | 1994 |
授予单位 | 中国科学院研究生院 |
授予地点 | 北京 |
导师 | 王婉瑜 |
关键词 | 眼镜王蛇 血液凝固第X因子激活剂 理化性质 |
其他题名 | Study on the structure and Function of a Blood Coagulation Factor X Activator from the Venom of King Cobra (Ophiophagus Hannah) |
中文摘要 | 通过G-75(超细)凝胶过渡,快速蛋白液相色谱(FPLC)阴离子柱两步离子交换从眼镜王蛇毒中分离得到了一个特异的血液凝固第X因子激活剂。在碱性聚丙烯酰胺凝胶电泳和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中均呈一条均一的带。纯化的眼镜王蛇毒第X因子激活剂不能作用于纤维蛋白原、凝血酶原、蛋白C、纤溶酶原,对6种人工合成小肽发色底物及BAEE的水解实验表明它不能水解大多数小肽底物,不具备水解BAEE的酯酶活性,表明了它对大分子及小分子底物作用专一性较高,同时表明了对FX的作用是较为专一的。抑制剂研究结果表明它对FX的激活活性被丝氨酸蛋白酶的抑制剂PMSF、TPCK等抑制,而金属离子螯合剂EDTA则无影响,表明眼镜王蛇毒血液凝固第X因子激活剂是一个丝氨酸蛋白酶。 |
英文摘要 | A specific blood coagulation factor x activator (OHV-X) have been purified from king cobra (Ophiophagus hannah) venom by means of Sephadex G-75 and two steps of FPLC Mono-Q column ion-exchange chromatography. It was homogeneous both in alkaline polyacrylamide gel electrophoresis and SDS-PAGE. OHV-X had no ability to activate human fibrinogen, prothrombin, protein C and Gluplasminogen. It could not hydrolyze BAEE and most of the chromogenic substrate tested. Serine protease inhibitor PMSF and TPCK can inhibite the procoagulant activity of OHV-X, but metal chelator EDTA had no effect on its procoagulant activity, this suggest that the factor X activator from Ophiophagus hannah (OHV-X) is a serine protease. |
语种 | 中文 |
公开日期 | 2010-10-15 |
内容类型 | 学位论文 |
源URL | [http://159.226.149.42:8088/handle/152453/6215] ![]() |
专题 | 昆明动物研究所_动物活性蛋白多肽组学 昆明动物研究所_其他 |
推荐引用方式 GB/T 7714 | 李文辉. 眼镜王蛇毒第X因子激活剂结构和功能研究[D]. 北京. 中国科学院研究生院. 1994. |
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